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Dr. Hans Maric hat einen der mit rund 1,7 Millionen Euro dotierten, hoch angesehenen Emmy Noether Förderpreise der Deutschen Forschungsgesellschaft erhalten. Mit Hilfe seiner Biochip-Technologie will er eine bisher unerforschte Gruppe an Gehirnproteinen untersuchen und ihr Potential zur Heilung bisher nicht behandelbarer psychischer Krankheiten bestimmen.

Rudis Forschercamp erfreut sich großer Beliebtheit bei Kindern und Eltern. Da wir durch die Pandemie im Moment keine Kurse vor Ort bei uns im Zentrum anbieten können und dennoch der großen Nachfrage gerecht werden wollten, haben wir ein digitales Angebot entwickelt.

Bei der hochauflösenden Fluoreszenz-Mikroskopie kann ein unerwünschter Effekt auftreten, das Photoblueing. Wie man ihn verhindern oder für die Forschung nutzbar machen kann, zeigt eine neue Publikation in „Nature Methods“.

Am 1. April 2021 tritt der Psychologe Paul Pauli sein Amt als Präsident der Universität Würzburg an. Jetzt hat er das Team von Vizepräsidentinnen und -präsidenten vorgestellt, mit dem er die Universität künftig führen will.

Proteininteraktionen können jetzt noch effektiver analysiert werden: Ein Phänomen namens Temperature Related Intensity Change (TRIC) macht es möglich, hohe Intensitäten von Bindungssignalen auch mit geringsten Probenmengen zu erreichen. Unsere AG Maric etablierte eine Methode, mit der sich Proteinkomplexe in komplexen Netzwerken wie der DNA-Transkription untersuchen lassen.

Der Wirkstoff Artemisinin wird gegen den Erreger der Malaria eingesetzt. Allerdings hat der Wirkstoff auch unerwünschte Nebenwirkungen und greift in die Signalweiterleitung von Nervenzellen ein. Würzburger Wissenschaftler konnten nun die zu Grunde liegenden molekularen Mechanismen aufklären. Die Ergebnisse wurden in dem renommierten Fachjournal PNAS veröffentlicht.

Der MINT-Tag ist die Gelegenheit für Lehrkräfte verschiedenste Angebote aus der Region zum Thema MINT-Bildung kennenzulernen. Das RVZ war auch mit dabei und stellte die unterschiedlichen Schülerlabore digital vor.

Mit der Expansionsmikroskopie lassen sich erstmals auch feinste Details von Zellmembranen abbilden. Das bietet neue Einblicke in bakterielle und virale Infektionsprozesse.

Für essentielle zelluläre Funktionen wie das Ablesen der Gene oder die Reparatur von DNA-Schäden, ist unter anderem der Proteinkomplex TFIIH zuständig. Diese Vorgänge müssen extrem präzise ablaufen, um schwere Krankheiten, wie beispielsweise die Entstehung von Krebs, zu vermeiden. Das Enzym XPB ist Teil des TFIIH Komplexes und unabdingbar für beide Prozesse. Wie XPB durch seine Interaktionspartner p8/p52 innerhalb des TFIIH Komplexes gleichzeitig aktiviert und gebremst wird, konnte eine Würzburger Forschungsgruppe nun zeigen. Die Ergebnisse verbessern das genaue Verständnis der Funktion dieses Komplexes und wurden im Fachjournal Nucleic Acids Research veröffentlicht.

Neuer Komplex zur Schadenserkennung in der DNA identifiziert.

Unser Körper kann Schädigungen unseres Erbgutes, die zur Entwicklung von Krebs führen können, mithilfe von Reparaturkomplexen beheben. Wie aber erkennt die Reparaturmaschinerie die Schädigung? Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Würzburg und der University of Kent identifizierten jetzt einen Komplex der maßgeblich an der Schadenserkennung in der Nukleotid-Exzisions-Reparatur beteiligt ist. Der Komplex stellt durch seine Schlüsselposition einen Ansatzpunkt für die Forschung an Krebsmedikamenten dar. Die Ergebnisse wurden im renommierten Fachjournal Nucleic Acids Research veröffentlicht.

Bakterien nutzen in Stresssituationen spezielle Ionenkanäle zur Abwehr. Deren Funktionsweise zu verstehen liefert die Grundlage um schädliche Bakterien bekämpfen zu können. Wie zwei von diesen Kanälen aufgebaut sind und sich öffnen konnten nun eine Würzburger Forschungsgruppe in Kooperation mit der ETH Zürich und der University of Oxford entschlüsseln. Die Ergebnisse wurden in dem renommierten Fachjournal PNAS veröffentlicht.

Die Stadt Würzburg und das Netzwerk Wissen, ein Zusammenschluss wissenschaftlicher Institutionen die sich auch in der naturwissenschaftlichen Bildung engagieren, verfestigten heute ihre Zusammenarbeit mit einer Kooperationsvereinbarung.

Einen grundlegenden Beitrag für die Krebsforschung liefert eine neue Studie von Würzburger Wissenschaftlerinnen in Kooperation mit der TU Dresden. Wenn sich eine Zelle teilt, werden ausgewählte Zielproteine durch Enzyme mit Signalmolekülen markiert und daraufhin abgebaut. Die beteiligten Enzyme können sich jedoch auch selbst für den Abbau markieren. Ein multidisziplinäres Forscherteam hat nun modellhaft aufgeklärt, wie Enzyme sich vor derartiger Selbstzerstörung schützen und bei Bedarf schnell wieder zur Verfügung stehen können. Die Ergebnisse wurden in der renommierten Fachzeitschrift Science Signaling veröffentlicht.

Heute wurde die Ausstellung "Röntgen - 125 Jahre neue Einsichten" an ihrem neuen Ausstellungsort, dem Lichthof in der Neuen Universität, durch Präsident Prof. Dr. Alfred Forchel und Bürgermeister Martin Heilig eröffnet. Auch das Rudolf-Virchow-Zentrum ist mit einer Plakatwand zum Thema Wirkstoffdesign und Röntgenstrukturanalyse vertreten.

Die langjährige Fragestellung wie der Proteinkomplex CDK-activating kinase (CAK), der die zentralen Prozesse der Zellteilung und Transkription kontrolliert, genau aktiviert wird, konnte eine Würzburger Forschungsgruppe nun klären. Die Gruppe analysierte die aktive Form des Proteinkomplexes und konnte auf molekularer Ebene die Funktionsweise entschlüsseln. Diese neuen Erkenntnisse liefern die Grundlage für weitere Forschung an Krebsmedikamenten und wurden in dem renommierten Fachjournal PNAS veröffentlicht.