15.01.2015

Zügel für schädliche Pilzsporen


Das Rhodopsin CarO des Schadpilzes Fusarium fujikuroi findet sich vor allem in den Sporen (grüne Färbung, oben) des Pilzes. Sporen ohne Rhodopsin (unten links) keimen deutlich schneller als solche mit Rhodopsin (unten rechts). (Bilder: Ulrich Terpitz)

Das Rhodopsin CarO des Schadpilzes Fusarium fujikuroi findet sich vor allem in den Sporen (grüne Färbung, oben) des Pilzes. Sporen ohne Rhodopsin (unten links) keimen deutlich schneller als solche mit Rhodopsin (unten rechts). (Bilder: Ulrich Terpitz)

Welche Funktion haben lichtempfindliche Proteine in einem Schadpilz, der Reispflanzen befällt? Forscher aus Würzburg und Sevilla haben diese Frage geklärt: Die Proteine bremsen die Keimung der Pilzsporen.

Fusarium fujikuroi: So heißt ein Pilz, der Reispflanzen infiziert. Er durchwuchert ihr Gewebe, lässt ihre Halme lang und schwach werden und sie schlimmstenfalls absterben. Falls die Pflanzen die Attacke des Parasiten überleben, bringen sie nicht den vollen Ertrag: Die Ernte kann dann bis zu 20 Prozent geringer ausfallen, wie das Internationale Reisforschungsinstitut (Philippinen) festgestellt hat.

Der Pilz befällt den Reis über die Körner oder die Wurzeln. Gelangen seine Sporen dort hin, keimen sie aus und schieben feine Schläuche ins Innere der Pflanze. Dabei hängt die Sporenkeimung stark von dem Protein CarO (Carotinoid-Opsin) ab, das zur Gruppe der Rhodopsine gehört. Das berichten Forscher vom Biozentrum der Universität Würzburg und von der Universität Sevilla in „Scientific Reports“, einem Journal der Nature-Gruppe.

Erstmals Funktion eines Pilz-Rhodopsins beschrieben

Rhodopsine kommen in allen Pilzen vor, die auf Pflanzen wachsen. „Bis jetzt war aber völlig unbekannt, welche biologischen Funktionen sie erfüllen“, sagt der Würzburger Wissenschaftler Ulrich Terpitz. Seine Nachwuchsgruppe am Lehrstuhl für Biotechnologie und Biophysik hat nun erstmals Licht in diese Angelegenheit gebracht: Sie fand beim Pilz Fusarium fujikuroi heraus, dass sich das Rhodopsin CarO besonders stark in den Sporen anreichert. Es wird durch Licht aktiviert und wirkt dann als Ionenpumpe, die Protonen aus der Pilzzelle hinaus befördert.

Als die Forscher Pilzmutanten untersuchten, denen das Rhodopsin fehlt, zeigte sich: Die Sporen solcher Pilze keimen in Gegenwart von Licht viel schneller als normal. „Licht aktiviert das Rhodopsin, und das wiederum bremst die Keimung“, erklärt Terpitz.

Mechanismus zur Regulation der Sporenkeimung

Für den Pilz sei das sinnvoll: „Die Sporen entstehen im Licht, auf den Blättern der Reispflanzen. Keimen sollen sie aber erst im dunklen Boden, weil sie dort nah an den Orten der Infektion sind, bei den Wurzeln oder abgefallenen Reiskörnern.“ Vermutlich helfe das Rhodopsin CarO also dabei mit, die Keimung der Sporen zu verhindern, bis diese den Boden erreicht haben, so der Würzburger Biologe.

Weitere Studien am Maisbeulenbrand geplant

Als nächstes wollen die Forscher versuchen, Reispflanzen im Labor mit rhodopsinfreien Pilzsporen zu infizieren – um zu sehen, ob das Rhodopsin die Infektiosität der Pilze beeinflussen kann. Außerdem planen sie Untersuchungen an den Rhodopsinen eines anderen Schadpilzes, des Maisbeulenbrands (Ustilago maydis). In diesem Erreger gibt es neben CarO noch zwei andere Rhodopsine. „Wir möchten auch deren Funktion als Protonenpumpen und ihre Lokalisierung im Pilz genau untersuchen“, sagt Terpitz.

Diese Arbeiten werden von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) gefördert.

Lichtempfindliche Proteine in Pilzen

Rhodopsine sind nur eine Gruppe von lichtempfindlichen Proteinen, die bei Pilzen bekannt sind. Über ihre Funktion herrscht vor allem Unklarheit. Die anderen Lichtrezeptoren dagegen sind gut untersucht. Von ihnen weiß man, dass sie viele Lebensvorgänge steuern, zum Beispiel die Wachstumsrichtung der Pilzfäden, circadiane Rhythmen oder die Sporenbildung.

García-Martínez, J., Brunk, M., Avalos, J. & Terpitz, U.: “The CarO rhodopsin of the fungus Fusarium fujikuroi is a light-driven proton pump that retards spore germination.” Scientific Reports 5, 7798; 15. Januar 2015, DOI:10.1038/srep07798

Kontakt

Dr. Ulrich Terpitz, Lehrstuhl für Biotechnologie und Biophysik, Universität Würzburg, T (0931) 31-84226, Opens window for sending emailulrich.terpitz@uni-wuerzburg.de

Opens external link in new windowZur Homepage von Ulrich Terpitz

Von: Robert Emmerich

15.01.2015, 11:00 Uhr